大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链（二硫键连接的二条重链和二条轻链）组成的糖
基化蛋白，分子量约150，000Da。轻链的分子量约25，000Da，由二个结构域组成，一个可变区VL 和一个
恒定区CL。轻链有κ 和λ 两种类型，人的L 链中κ 型占60％，λ 型占40％；小鼠L 链中κ 型和λ 型
分别为95％和5％。一个抗体分子中的L 链只有一种类型。

重链分子量约50，000Da，有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成的同源区。
这些同源区有110 个氨基酸，称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区VH 和3～4 个恒定区，CH1, CH2, CH3,
和CH4（依抗体类型不同）。CH1 和CH2 之间有一个铰链区，使得Y 型抗体分子的两个Fab 臂具有灵活性，以
结合固定距离的两个抗原决定簇。
重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同，抗体分子分为IgG, IgA, IgM, IgE 和 IgD，对应的
重链分别为, , μ, 和。IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在，IgA 有单体和二聚体两种形式，IgM 以
五聚体存在，由二硫键连接。IgG 依产生物种不同又分为四个轻微差异的亚型，称为同型。
蛋白水解酶水解IgG 形成有特定生物特性的固定片段，有助于IgG 结构和功能的研究。胃蛋白酶作用
于IgG 分子，产生F(ab')2 片段，包括铰链区连接的两个Fab 区。F(ab')2 分子是二价的，可作用于抗原。

木瓜蛋白酶水解IgG 时作用在CH1 和CH2 之间的铰链区，产生两个单独的Fab 片段和一个Fc 片段。Fab 有抗
原结合活性，Fc 则没有。Fc 是糖基化的片段，具有很多效应功能（如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞
的细胞受体等），也可用于划分抗体类型。